Baeyer-Villiger Monooxygenasen (BVMOs) gehören zur Enzymklasse der Oxidoreduktasen (EC 1.14.13.x) und katalysieren das enzymatische Pendant der chemischen Baeyer-Villiger Oxidation. Unter Einsatz von molekularem Sauerstoff setzen sie dabei aliphatische, zyklische und aromatische Ketone zu Estern bzw. Lactonen. In den letzten Jahrzehnten hat sich das Interesse an diesen Enzymen vor allem in der Chemischen Industrie erheblich gesteigert. Enzymatische Baeyer-Villiger Reaktionen verlaufen in Gegensatz zur chemischen Oxidation weniger drastisch ab (pH-Wert 7-8, Raumtemperatur, Normaldruck), wobei auch auf den Einsatz von organischen Persäuren verzichtet werden kann. Damit stellen sie eine attraktive Alternative zu chemischen (Metall)-Katalysatoren dar und können einen wesentlich Beitrag für den Umwelt- und Naturschutz leisten. Die Möglichkeit zur Darstellung enantiomerenreiner Verbindungen macht ihren Einsatz auch in der pharmazeutischen- und der Lebensmittelindustrie interessant.In den letzten Jahren wurden eine ganze Reihe an BVMOs isoliert und charakterisiert. Sie alle setzen eine Vielzahl zyklischer und aromatischer Ketone um und wurden teilweise bereits im industriellen Maßstab eingesetzt (Synthese von ?-Caprolacton mittels der Cyclohexanon Monooxygenase aus A. calcoaceticus). Im ersten Förderjahr gelang es, eine weitere BVMO aus P. putida JD1 aus genomischer DNA zu amplifizieren und zu klonieren. Nachdem die funktionelle Expression in E. coli optimiert wurde, konnte das rekombinante Protein aufgereinigt und charakterisiert werden. Es stellte sich heraus, dass diese BVMO bevorzugt aromatische Ketone oxidiert. Weiterhin wurden Biotransformationen mit arylaliphatischen Ketonen durchgeführt. Hier wurden einige Substrate mit sehr hoher Enantioselektivität ( E > 200) umgesetzt.Parallel zu den molekularbiologischen Arbeiten wurde mit der Synthese weiterer potenzieller Substrate für die enzymatische Baeyer-Villiger Oxidation begonnen. Ziel war es, das Substratspektrum von BVMOs deutlich zu erweitern. Im Jahre 2006 wurden im Arbeitskreis von Prof. Bornscheuer zwei BVMOs kloniert, die bevorzugt aliphatisch-offenkettige Ketone umsetzen. Daher sollten zunächst racemische aliphatische Hydroxy-, Halogeno und Aminoketone synthetisiert werden. Im Rahmen einer Kooperation mit Prof. Marko D. Mihovilovic von der TU Wien konnten diese Substrate im zweiten und dritten Förderjahr mit einer großen Anzahl weiterer BVMOs bakteriellen Ursprungs untersucht werden. Dabei stellte sich heraus, dass eine Vielzahl der bisher charakterisierten BVMOs lineare Hydroxyketone (Kettenlänge C8-C12) mit teilweise hoher Enantioselektivität aber auch bemerkenswerter Regioselektivität oxidieren können, was auf chemischen Wege so nicht zu erreichen ist. Die höchste Selektivität gegenüber Hydroxyketonen zeigten die Cyclohexanon Monooxygenasen aus A. calcoaceticus, Brevibacterium sp., Arthrobacter sp. und die BVMO aus P. fluorescens DSM50106.