Ziel des angestrebten Promotionsvorhabens ist die Etablierung der präparativen Nutzung deralpha-Ketosäuredecarboxylase (KdcA), welche asymmetrische C-C Bindungsknüpfungenkatalysiert. Hierzu ist die detaillierte Charakterisierung des Biokatalysators für denpräparativen Einsatz auf der Basis detaillierter kinetischer und thermodynamischerUntersuchungen eine zwingende Vorraussetzung.Die KdcA katalysiert neben der Decarboxylierung von 2-Ketocarbonsäuren zu denkorrespondierenden Aldehyden auch die asymmetrische Carboligationen. Bei der gemischtenCarboligationen von zwei Aldehyden können prinzipiell zwei verschiedene isomere2-Hydroxyketone entstehen, je nachdem, welcher Aldehyd als Donor oder Akzeptor fungiert.Im analytischen und semi-präparativen Maßstab wurde bereits gezeigt, dass sich die Donor-/Akzeptorselektivität des Enzyms durch die Wahl der Aldehyde steuern lässt (Gocke et al.,2007). Ein wesentliches Ziel der geplanten Arbeiten ist die reaktionstechnischeCharakterisierung und Optimierung der Enzymstabilität und Selektivität in kontinuierlichenund Batch-Systemen am Beispiel der Carboligation von Benzaldehyd mit Acetaldehyd undder Decarboxylierung von Phenylpyruvat zu Phenylacetaldehyd und anschließenderCarboligation mit Acetaldehyd. Durch den Vergleich der KdcA mit Aminosäuredecarboxylasenbzgl. der Decarboxylierung sollen allgemeine Aussagen zum Potential inkinetischen Racematspaltungen ermöglicht werden.Bisherige chemische Synthesen zur Bereitstellung der asymmetrischen Produkte sind häufigaufgrund der Verwendung von Schwermetall-haltigen Chemokatalysatoren und dem damitverbundenen Einsatz von organischen Lösungsmitteln deutlich weniger umweltverträglichund Ressourcen-schonend.